Е1100 пищевая добавка

Пищевая добавка Е1100 (амилазы) — относится к текстураторам, подсластителям, улучшителям муки и хлеба, используется в технологических целях в процессе производства пищевых продуктов. Амилаза — фермент, производимый в организме человека поджелудочной железой и слюнными железами. Необходим для нормального пищеварения, содержится в большинстве панкреатических препаратов (мезим, панкреатин, креон и т.д.). Расщепляет крахмал в составе пищи до олигосахаридов. Внешне выглядит как аморфные порошки от белого до желтовато-коричневого цвета, янтарные пасты или водные растворы от янтарного до коричневого цвета. Растворим. в воде; практически нерастворим в этаноле, хлороформе, эфире. α-Амилазы устойчивы до pH 5,7 (ячменного солода); 5,2 (бактериальная); 3,5–4,5 (грибная). Оптимум действия р-амилазы при pH 4,8–5,0, стабильность при pH 4,5–8,0. Оптимум активности глюкоамилазы при рН 4,0–5,0 и температуре 50–60 °C, обладает высокой кислото- и термостойкостью.

Катализируемые реакции: α-амилаза — эндогидролиз 1,4-α-Б-глюкозидных связей в полисахаридах, содержащих более двух 1,4-α-связанных D-глюкозных единиц, с образованием мальтозы и глюкозы; р-амилаза — гидролиз 1,4-α-Б-глюкозидных связей с образованием мальтозы; глюкоамилаза — гидролиз концевых 1,4-, а также 1,6-связанных α-D-глюкозных остатков с образованием β-D-глюкозы.

α-Амилаза обнаружена в организме животных, в высших растениях, микромицетах и бактериях; р-амилаза и глюкоамилаза распространены в тканях высших растений.

Получение

Контролируемой ферментацией Aspergillus oryzae, Bacillus Subtilis, Aspergillus awamori и т.д., экстракцией ячменного солода.

История

В 1833 году французский химик Ансельм Пайа описал диастазу – фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Таким образом, амилазы стали первыми изученными ферментами. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. С. Кирхгоф. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.

Классификация

Существует 3 разновидности амилаз — альфа-, бета- и гамма-амилазы:

α-Амилаза

α-Амилаза (1,4-α-D-глюкан-глюкагоногидролаза, гликогеназа; шифр КФ — 3.2.1.1) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желёз и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде (pH = 6,7—7,0). Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза

β-Амилаза (1,4-α-D-глюкан-мальтогидролаза; шифр КФ — 3.2.1.2) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.

β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза

γ-Амилаза (1,4-α-D-гликан-глюкогидролаза, глюкан-1,4-α-глюкозидаза, амилоглюкозидаза, экзо-1,4-α-глюкозадаза, глюкоамилаза, лизосомальная α-глюкозидаза; шифр КФ — 3.2.1.3) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз, γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях (при pH = 3).

Метаболизм и токсичность

Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

Основными областями использования амилаз являются хлебопечение, пивоварение, производство спирта и крахмалопаточная промышленность.

Крахмал — один из главных компонентов теста, при ферментативном воздействии на который можно добиться изменения свойств теста и улучшения качества хлеба. Ферментные препараты, проявляющие амилолитическую активность, являются активными биокатализаторами, многократно увеличивающими скорость гидролиза крахмала, что приводит к увеличению газо-и сахарообразующей способности муки. Вследствие этого добавление амилазы из микромицетов в количестве 0,002–0,004 % от массы муки приводит к повышению скорости брожения теста, увеличению удельного объёма хлеба, улучшению физико-механических свойств мякиша, более интенсивной окраске хлебной корки, улучшению вкуса и аромата изделия, продлению его свежести. Высокая активность α-амилазы, полезная в процессе брожения, может сыграть отрицательную роль при выпечке хлеба вследствие её дезагрегирующего действия на клейстеризованный крахмал. Например, хлеб из муки из проросшего зерна, содержащего высокоактивную α-амилазу, получается низкого качества с липким мякишем. В отличие от термостабильной α-амилазы муки, грибная α-амилаза обладает низкой термостабильностью, при выпечке хлеба она быстро инактивируется ещё до момента клейстеризации крахмала. Поэтому в хлебопечении рекомендуется использовать грибную амилазу. Конечными продуктами действия амилазы на крахмал являются мальтоза и глюкоза. Это имеет положительное значение при использовании дрожжей с низкой мальтазной активностью.

Крахмал и крахмалсодержащее сырьё (кукуруза, картофель) — прекрасные источники Сахаров, получаемых в виде патоки (сиропов) и глюкозы. Технология этих продуктов включает две основные стадии: клейстеризацию крахмала и разжижение крахмального клейстера; гидролиз (осахаривание) крахмала. Для расщепления крахмала применяют три метода: кислотный, кислотно-ферментативный и ферментативный. При кислотном методе как разжижение крахмального клейстера, так и осахаривание крахмала осуществляется одним катализатором — соляной кислотой; при кислотно-ферментативном — разжижение осуществляют соляной кислотой, а гидролиз — амилазой; при ферментативном — обе стадии ведут под действием амилазы. Катализаторами служат α- и β-амилазы ячменного солода, глюкоамилазы микромицетов, бактериальная α-амилаза. Отношение различных фракций углеводов в патоке можно менять в широких пределах, используя специфичность действия α-амилазы, β-амилазы и глюкоамилазы. Карамельную патоку получают путём гидролиза крахмала соляной кислотой, глюкозную — кислотно-ферментативным или ферментативным способом с использованием глюкоамилазы, мальтозную — используя в качестве исходного сырья кукурузную муку, а в качестве катализатора — α- и β-амилазы ячменного солода. При использовании препаратов глюкоамилазы важно обращать внимание на присутствие в них трансгликозидаз, заметно понижающих выход глюкозы.

Задача пивоварения — получить высокий выход экстрактивных веществ из перерабатываемого сырья. Основным сырьём в пивоварении является ячменный солод. Выход экстракта находится в тесной взаимосвязи с активностью амилаз, образованных при солодоращении. Поскольку солодоращение с экономической точки зрения имеет ряд серьёзных недостатков, важной проблемой пивоваров является частичная замена солода несоложёным сырьём. С этой целью в затор вносят некоторое количество определённых ферментных препаратов, в том числе с амилазной активностью. Кроме того, ферменты в пивоварении применяются для стабилизации качества пива, улучшения его вкуса, аромата, стойкости при хранении. В технологии спирта при переработке зерна хлебных злаков и картофеля основная задача — полностью перевести крахмал в сбраживаемые сахара. Для этого на спиртозаводах применяют бактериальную α-амилазу, а также глюкоамилазу. Последний фермент относительно кислото- и термостабилен и способен гидролизовать α-1,6-гликозидные связи. Поскольку гидролиз декстринов в сбраживаемый сахар является лимитирующей реакцией процесса брожения, то высокая активность глюкоамилазы обусловливает существенное сокращение длительности брожения. При 72-х часовом брожении расход α-амилазы должен составлять 1,5–2,0 ед АС, глюкоамилазы — 6,0–6,2 ед ГлА на 1 г перерабатываемого крахмала сырья. Препарат α-амилазы рекомендуется подавать в две точки технологической схемы: 0,5 ед АС на разжижение подвариваемой массы и 1 ед АС на 1 г крахмала при осахаривании вместе с глюкоамилазой.

Среди других способов использования амилаз можно назвать изготовление стиральных порошков (для отстирывания пятен крахмала) и средств для мытья посуды, кормовых добавок для животных; производство тканей, а также медицину (для диагностики заболеваний).

Товарные формы

Ферментные препараты, в том числе мультэнзимные композиции.

Пищевая добавка Е1100 не входит в перечень разрешённых к применению в пищевой промышленности в Российской Федерации, Евросоюзе, США. Разрешена в Канаде, Австралии и Новой Зеландии.

• E1100
• Название вещества: Амилазы
• Английское название: Amylase
• Категория:
  Улучшители муки и хлеба, Подсластители, Текстураторы
• Опасность:
  низкая
• Синонимы: E1100 food additive, E number 1100, Е1100, NS number 1100, Е-1100